Notícia

Pesquisadores descobrem estruturas-chave em bactérias que se alimentam de metano e convertem gás de efeito estufa em combustível

Fonte

Universidade Northwestern

Data

sábado, 19 março 2022 11:55

Áreas

Biologia. Biotecnologia. Energia. Microbiologia. Química.

Bactérias metanotróficas consomem 30 milhões de toneladas métricas de metano por ano e cativaram os pesquisadores por sua capacidade natural de converter o potente gás de efeito estufa em combustível utilizável. No entanto, sabe-se muito pouco sobre como ocorre essa complexa reação, limitando nossa capacidade de usar esse duplo benefício.

Ao estudar a enzima que as bactérias usam para catalisar a reação, uma equipe de pesquisa da Universidade Northwestern, nos Estados Unidos, descobriu estruturas-chave que podem conduzir o processo. As descobertas, que foram publicadas na revista Science, podem levar ao desenvolvimento de catalisadores biológicos que convertam o gás metano em metanol.

“O metano tem uma ligação muito forte, por isso é bastante notável que haja uma enzima que possa fazer isso”, disse a Dra. Amy Rosenzweig, professora do Departamento de Química da Universidade Northwestern e autora sênior do artigo. “Se não entendermos exatamente como a enzima realiza essa química complexa, não seremos capazes de projetá-la e otimizá-la para aplicações biotecnológicas”, destacou a professora.

A enzima, chamada metano monooxigenase particulado (pMMO), é uma proteína particularmente difícil de estudar porque está incorporada na membrana celular da bactéria.

Normalmente, quando os pesquisadores estudam essas bactérias metanotróficas, eles usam um processo severo no qual as proteínas são tiradas das membranas celulares usando uma solução detergente. Embora esse procedimento isole efetivamente a enzima, ele também mata toda a atividade enzimática e limita a quantidade de informações que os pesquisadores podem coletar.

Neste estudo, a equipe usou uma técnica inteiramente nova. Christopher Koo, primeiro autor do estudo e doutorando no laboratório da Dra. Amy Rosenzweig, usou como questão de pesquisa se, colocando a enzima de volta em uma membrana que se assemelha ao seu ambiente nativo, eles poderiam aprender algo novo. O pesquisador usou lipídios das bactérias para formar uma membrana dentro de uma partícula protetora chamada nanodisco e, em seguida, incorporou a enzima nessa membrana. “Ao recriar o ambiente nativo da enzima dentro do nanodisco, conseguimos restaurar a atividade da enzima. Então, fomos capazes de usar técnicas estruturais para determinar no nível atômico como a bicamada lipídica restaurou essa atividade. Ao fazer isso, descobrimos o arranjo completo do local do cobre na enzima onde a oxidação do metano provavelmente ocorre”, explicou Christopher Koo.

Os pesquisadores usaram microscopia crioeletrônica (crio-EM), uma técnica bem adequada para proteínas de membrana porque o ambiente da membrana lipídica não é perturbado durante todo o experimento. Isso permitiu que eles visualizassem a estrutura atômica da enzima ativa em alta resolução pela primeira vez.

“Como consequência da recente ‘revolução de resolução’ em crio-EM, conseguimos ver a estrutura em detalhes atômicos. O que vimos mudou completamente a maneira como pensávamos sobre o sítio ativo dessa enzima”, disse a Dra. Amy Rosenzweig.

A pesquisadora disse que as estruturas crio-EM fornecem um novo ponto de partida para responder às perguntas que continuam a se acumular. Como o metano viaja para o sítio ativo da enzima? Ou o metanol sai da enzima? Como o cobre no sítio ativo faz a reação química? Em seguida, a equipe planeja estudar a enzima diretamente dentro da célula bacteriana usando uma técnica de imagem de vanguarda chamada tomografia crioeletrônica (crio-ET).

Se esta proposta for bem-sucedida, os pesquisadores poderão ver exatamente como a enzima está organizada na membrana celular, determinar como ela opera em seu ambiente verdadeiramente nativo e saber se outras proteínas ao redor da enzima interagem com ela. Essas descobertas forneceriam um elo chave que faltava para os pesquisadores.

“Se você deseja otimizar a enzima para conectá-la a vias de biofabricação ou consumir outros poluentes além do metano, precisamos saber como ela se comporta em seu ambiente nativo e onde o metano se liga. Você pode usar bactérias com uma enzima projetada para coletar metano de locais de fraturamento ou para limpar derramamentos de óleo”, concluiu a Dra. Amy Rosenzweig.

Acesse o resumo do artigo científico (em inglês).

Acesse a notícia completa na página da Universidade Northwestern (em inglês).

Fonte: Win Reynolds, Universidade Northwestern. Imagem: lipídios envolvem a enzima para proteger os sítios ativos e manter sua forma. Fonte: Divulgação, Universidade Northwestern.